per ciò che ho letto io, partendo dal presupposto che la proteolisi avviene in ogni impasto e che può essere più o meno attiva...

c'è da dire che la presenza maggiore di gruppi disolfurici nella proteina abbassa il rischio della stessa di essere attaccata, di conseguenza si formerà una maglia glutinica più forte, mentre i gruppi tiolici al contrario sono facilmente attaccabili dalle proteasi con conseguenza di una maglia glutinica meno resistente.

gli attivatori e gli inibitori della proteolisi sono: nel primo caso sostanze che trasformano la proteasi da forma passiva a forma attiva indebolendo la farina, nel secondo caso da forma attiva a passiva rinforzando la farina.

quindi l'attivazione non dipende dai gruppi, da questi dipende la maggiore o minore attaccabilità della struttura globulare della proteina.

gli attivatori invece sono sostanze di natura proteica come la glutationa e la cisteina che si trovano nel germe di grano e nel lievito.

mentre alcuni esempi di inibitori sono i perossidi, l'ossigeno, la vitamina C oppure gli ossidanti come lo iodato di potassio, il bromato di potassio...

spero sia tutto chiaro

non riesco a capire come è possibile che anche l'enzima proteasi abbia gruppi tiolici e disolfurici e che cosa vuol dire passaggio da passiva a attiva.

Grazie e perdona l'ignoranza.

i gruppi tiolici e disolfurici non sono nell'enzima, ma nella proteina che viene attaccata/demolita dall'enzima.

il passaggio da passiva a attiva consiste nel cambiamento della proteasi da questa forma Pr-S-S-Pr (passiva) a questa forma Pr-SH (attiva)

Ciauz

allora ho cercato un po' sù internet e su alcuni libri di chimica e ho scoperto quanto segue: la proteina del glutine è formata da legami peptidici ma anche da gruppi tiolici(più attaccabili) e ponti disolfurici(più resistenti); all'interno dell'impasto inizia il processo di proteolisi eseguito dagli enzimi proteasi. alcuni di questi enzimi hanno gruppi tiolici e altri disolfurici, i primi vengono detti in forma attiva(svolgono l'attività grazie al sito attivo presente) gli altri passiva (non svolgono attività poichè il sito attivo si lega ad un inibitore che compete con il substrato). il passaggio dal gruppo tiolico (attiva) al disolfurico (passiva) dipende dalla formazione di un ponte DISOLFURICO tra due gruppi tiolici per esempio per ossidazione; viceversa il passaggio contrario dipende dalla trasf. dal gruppo disolfurico al tiolico grazie per esempio all'introduzione della cisteina che crea un sito attivo che catalizza per il substrato. Perciò l'ossidazione inibisce la proteolisi invece la cisteina attiva la proteolisi.

Scusa il disturbo e grazie per le risposte. credo che le cose vadano così.

Ciao

[quote=scarabeo]spero che voi possiate aiutarmi circa un dubbio che ho

[quote=scarabeo]non riesco a capire come è possibile che anche l'enzima proteasi abbia gruppi tiolici e disolfurici e che cosa vuol dire passaggio da passiva a attiva.

[quote=scarabeo]perdona l'ignoranza.

[quote=scarabeo]all'interno dell'impasto inizia il processo di proteolisi eseguito dagli enzimi proteasi. alcuni di questi enzimi hanno gruppi tiolici e altri disolfurici.

[quote=scarabeo]credo che le cose vadano così.

non ho capito se i tuoi siano dubbi o certezze...

Ciao e grazie

all'inizio era un dubbio poi nel frattempo che aspettavo le vostre risposte mi sono documentato ed ho capito quanto ho scritto.

Scusa il disturbo

ma figurati quale disturbo qui ci si confronta e si cerca di apprendere tutti... e non si smette mai di imparare...

in tal proposito volevo chiederti se potresti linkarmi dove hai letto questo:

[quote=scarabeo]questi enzimi hanno gruppi tiolici e altri disolfurici...

dato che ho dei dubbi vorrei chiedere direttamente a chi ha scritto dei chiarimenti in merito.

ciao e grazie

allora ho trovato queste info girando un po' su internet comunque ti cito i siti.
allora questo sito parla di proteasi tioliche che hanno nel sito attivo la cisteina-25.
http://web.unife.it/utenti/alessandro.medici/master/6%20Sesta%20Lezione/B%20bio%20idrolisi.pdf           pg2

questo invece dice riporto testuali parole "Anche le proteasi si possono trovare in forma passiva e in forma attiva, a seconda dei gruppi contenuti nella loro struttura ( tiolici o disolfurici)."
http://www.tarantinisrl.com/C/811/Conoscere-gli-Alimenti/-Panificando-/Le-caratteristiche-della-farina-di-frumento-tenero/Le-principali-caratteristiche-tecnologiche-della-farina/Gli-enzimi-proteasi.html     comunque è scritto anche nel libro di Giorilli "Panificando" a pg 49

poi su wikipedia si parla di ponte disolfuro che è un  gruppo funzionale che riveste una notevole importanza nelle proteine (essendo gli anzimi, anche se non tutti, delle proteine contengono questi gruppi)
http://it.wikipedia.org/wiki/Ponte_disolfuro

Spero di averti aiutato

P.S. se ti serve l'aiuto di un esperto e voui fare qualche domanda puoi farcela a Giorilli andando qui http://www.giorilli.com/contatti.asp

certo che mi hai aiutato.

Grazie mille! 🙂

scusate avevo fatto involontariamente un doppio post...

di niente comunque  ho inviato una e-mail a Giorilli riguardo questo problema per avere un conferma da una persona esperta, quando mi risponderà (di solito è veloce) di dirò cosa mi avrà detto.

Ciao a presto

allora restiamo in attesa della risposta...

grazie ancora!

allora essendo l'argomento appartenente alla sfera della chimica, Giorilli ha girato la mia e-mail alla dottoressa Lipetskaia, coautrice del libro "Panificando". vi riporto la mia domanda e la relativa risposta.

Domanda:
----- Messaggio inoltrato -----
Da: Mario Vitulano <vitu.mario@yahoo.it>
A: Piergiorgio Giorilli <piergiorilli@alice.it>
Inviato: Lunedì 6 Giugno 2011 18:01
Oggetto: Re: Richiesta su giorilli.com da Mario Vitulano